日期:2013-05-29 来源:本站 供稿: 作者:管理员 类别:摘录转发
清华大学生命科学学院施一公教授研究组首次报道了能量耦合因子转运蛋白复合物四聚体的晶体结构,并通过结构信息阐述了该蛋白复合物的工作的分子机制相关研究论文“Structure of a bacterial energy-coupling factor transporter”发表在2013年5月9日的Nature杂志上。
能量耦合转运蛋白(energy-coupling factor transporter)是一类近年来新鉴定的转运蛋白,广泛存在于革兰氏阳性病原菌之中,负责摄入一些维生素及其他微量元素。施一公教授领导的研究团队通过X-射线晶体衍射的方法解析了能量耦合因子转运蛋白的三维结构。通过分析该蛋白结构,研究人员发现膜蛋白EcfS与细胞膜基本处于平行状态,而一般膜蛋白基本是垂直于细胞膜。根据这个极其特殊的构象,研究人员认为转运蛋白EcfS通过在膜内翻转来摄入底物。当处于垂直细胞膜的状态时,EcfS可以与底物结合,然后翻转进入平行状态并释放底物,之后返回垂直状态进行下一轮循环,类似于酒杯在竖直状态下接水,然后翻转倒出杯内的水。在该过程中,亲水蛋白EcfA和EcfA’水解ATP并耦合膜蛋白EcfT为EcfS的翻转提供能量。这一转运模式有别于目前对于转运蛋白通用的“alternating access”模型,是一种崭新的膜转运蛋白工作模型。由于该转运蛋白只存在于细菌里,可以针对这类蛋白筛选或设计新的抗菌药。
Nature同期还同时报道了来自中科院上海植物生理研究所张鹏研究员领导的课题组相关的独立研究成果,题为Crystal structure of a folate energy-coupling factor transporter from Lactobacillus brevis。这两个研究组通过独立研究针对两种不同底物的ECF蛋白获得了同样的工作模型。这些研究结果对于深入了解ECF转运蛋白的底物的特异性识别以及跨膜转运的分子机制具有重要的意义。
资料来源于:nature和生物通
供稿:医药生物技术处